Kosár: Jelenleg üres
Keresés
 
Termék adatlap

Vas-biszglicinát Észter C-vel, B12-vitaminnal és Folsavval


3.950 Ft

A szervezet hozzávetőlegesen 4 gramm vasat tartalmaz, amelynek több, mint a felét az oxigénszállító pigment, a hemoglobin tartalmazza. Vasra van szükség az oxigén szállításhoz és felhasználáshoz, az egészséges szövetek fejlődéséhez, továbbá a megfelelő agyműködés és az immunrendszer működése is vasat igényel. A vasszegény táplálkozás következtében kialakuló vérszegénység a nyugati világ leggyakoribb táplálkozási betegsége.

Kiszerelés: 90 db tabletta

A Vas-biszglicinát, az Észter C, a B12-vitamin és a Folsav előnyei

Vérszegénység/Vashiány – a vér és a szövetek alacsony vastartalma (vérszegénység) levertséget, légszomjat, sápadtságot és a fertőzésekkel szembeni csökkent védekezőképességet okozhat, amely tünetek vasbevitellel megszüntethetők.

Jellemzők:

Vasra van szükség a hemoglobin, a myoglobin és a citokróm rendszer felépítéséhez. A hemoglobin oxigént szállít az izmokhoz, ahol az, a felhasználásig myoglobin formájában tárolódik. A sejten belüli oxigén szállításért a citokróm rendszer felelős. Vashiány esetén az oxigén ellátás akadályozott, emiatt csökken az energiatermelés, amely következtében fáradtság lép fel. Mivel a myoglobin és az energia tároló molekula, az ATP felépítéséhez is vasra van szükség, emiatt vashiány esetén a fáradékonyság akár normális hemoglobin szint esetén is jelentkezhet. A normális agyműködéshez, az immunrendszer hatékony működéséhez, valamint a sejtek normális fejlődéséhez és funkciójához szükséges DNS molekulák szintéziséhez is nélkülözhetetlen a vas. A kollagén, az egészséges kötőszövet valamint a szerotonin, dopamin és noradrenalin hírvivő molekulák szintézise is vasat igényel. 

Az alacsony folsav és B12-vitamin szint gyakran alacsony hemoglobin szinttel jár együtt, emiatt a vérszegénység kezelésében ezen két molekulának is fontos szerepe van.

A C-vitamin a vas felszívódását segíti elő.

Napi ajánlott mennyiség:1 db tabletta

Hatóanyag tartalom a napi adagban: Ester C 103mg amely egyenértékű 80mg (100%RDA*)C vitaminnal, vas 14 mg (100%RDA*), folsav 100mcg (50%RDA*), B12 vitamin 100mcg (4000%RDA*), *RDA= felnőttek számára ajánlott napi bevitel.

Miért válasszam a Natures Aid Vas-biszglicinát készítményét?

  • Minden tabletta 14 mg vasat tartalmaz Vas-biszglicinát formájában (könnyen felszívódó, székrekedést nem okozó vas forma). Orvosi kutatások kimutatták, hogy a vas-biszglicinát forma 5-8 szor hatékonyabban szívódik fel, mint a hagyományos vasszulfát készítmények.
  • A vas felszívódáshoz és biológiai hasznosulásához szükséges minden egyéb vitamint is tartalmaz. (folsav, B12 és C-vitamin.)
  • Továbbá minden tabletta 80 mg C-vitamint tartalmaz Észter C plus formájában.
  • A terméket az Egyesült Királyságban a legkorszerűbb, GMP (good manufacturing practice, kiváló gyártási gyakorlat) szabvány alapján épült létesítményünkben gyártjuk.

Ellenjavallatok/Figyelmeztetések

A túl nagy vasbevitel káros lehet a szervezetre ezért vaskészítmények szedése előtt konzultáljon kezelőorvosával. Vastárolási betegségben szenvedőknek (haemochromatosis, haemosiderosis) vaskészítmények szedése nem ajánlott. Hűvös száraz helyen, kisgyermekektől elzárva tartandó! A napi ajánlott mennyiséget ne lépje túl!  Az étrend-kiegészítő nem helyettesíti a vegyes étrendet és az egészséges életmódot.  Ne szedje, ha bármely összetevőjére túlérzékeny! A túladagolás veszélyes lehet a nagyon fiatal gyerekeknek!

References:

Dr. James E Balch: Prescription for Nutritional Healing, Avery Publishing, Garden City Park, New York, 1990
Journal of Athlete Nutrition, Vol. 43. No. 1. 1991
Earl Mindell: Vitamin Biblia, Westinvest Kft, Budapest, 1991
Brencsán János: Új orvosi szótár, Akadémiai Kiadó, Budapest, 1983

    * Andrews NC. (2000). Intestinal iron absorption: current concepts circa 2000. Dig Liver Dis Jan-Feb;32(1):56-61.
    * Banerjee, D., Flanagan, P. R., Cluett, J., and Valberg, L. S. (1986). Transferrin receptors in the human gastrointestinal tract. Relationship to body iron stores. Gastroenterology 91, 861.
    * Bannerman, R. M. (1976). Genetic defects of iron transport. Federation Proceedings 35, 2281.
    * Beutler, E., and Buttenweiser, E. (1960). The regulation of iron absorption. I. A search for humoral factors. Journal of Laboratory and Clinical Medicine 55, 274.
    * Bezwoda, W. R., MacPhail, A. P., Bothwell, T. H., Baynes, R. D., Derman, D. P., and Torrance, J. D. (1986). Failure of transferrin to enhance iron absorption in achlorhydric human subjects. Br. J. Haematol. 63, 749.
    * Bothwell, T. H., and Charlton, R. W. (1982). A general approach of the problems of iron deficiency and iron overload in the population at large. Seminars in Hematology 19, 54.
    * Cartwright, G. E., Gubler, C. J., Bush, J. A., and Wintrobe, M. M. (1956). Studies on copper metabolism. XVII. Further observations on the anemia of copper deficiency in swine. Blood 11, 143.
    * Conrad, M. E., and Umbreit, J. N. (1993). A concise review: Iron absorption - the mucin-mobilferrin-integrin pathway. A competitive pathway for metal absorption. American Journal of Hematology 42, 67.
    * Cook, J. D., Skikne, B. S., and al., e. (1986). Estimates of iron sufficiency in the US population. Blood 68, 726.
    * Craven, C. M., Alexander, J., Eldridge, M., Kushner, J. P., Bernstein, S., and Kaplan, J. (1987). Tissue distribution and clearance kinetics of non-transferrin-bound iron in the hypotransferrinemic mouse: a rodent model for hemochromatosis. Proceedings of the National Academy of Sciences (USA) 84, 3457.
    * Dancis, A., Haile, D., Yuan, D.S., Klausner, R.D. (1994). The Saccharomyces cerevisiae copper transport protein (Ctr1p). Biochemical characterization, regulation by copper, and physiologic role in copper uptake. J. Biol. Chem. 269, 25660-7
    * De Silva, D. M., Askwith, C. C., Eide, D., and Kaplan, J. (1995). The FET3 gene product required for high affinity iron transport in yeast is a cell surface ferroxidase. Journal of Biological Chemistry 270, 1098-101.
    * Finch, C. (1994). Regulators of iron balance in humans. Blood 84, 1697.
    * Gibson, R. S., MacDonald, A. C., and Smit-Vanderkooy, P. D. (1988). Serum ferritin and dietary iron parameters in a sample of Canadian preschool children. J. Can. Dietetic Assoc. 49, 23.
    * Goyer, RA. (1993) Lead toxicity: current concerns. Environ Health Perspect 100: 177-187.
    * Gubler, C. J., Lahey, M. E., Chase, M. S., Cartwright, G. E., and Wintrobe, M. M. (1952). Studies on copper metabolism. III. The metabolism of iron in copper deficient swine. Blood 7, 1075.
    * Harford, J. B., Rouault, T. A., Huebers, H. A., and Klausner, R. D. (1994). Molecular mechanisms of iron metabolism. In The Molecular Basis of Blood Diseases, G. Stamatoyannopoulos, A. W. Nienhuis, P. W. Majerus and H. Varmus, eds. (Philadelphia: W.B. Saunders Co.), pp. 351-378.
    * Heilmeyer, L., Keller, W., Vivell, O. Keiderling, W., Betke, K., Wohler, F., Schultze, H.E. (1961) Congenital transferrin deficiency in a seven-year old girl. German Medical Monthly 6, 385
    * Huebers, H. A., Huebers, E., and al., e. (1983). The significance of transferrin for intestinal iron absorption. Blood 61, 283.
    * Huff, R. L., Hennessey, T. G., Austin, R. E., Garcia, J. F., Roberts, B. M., and Lawrence, J. H. (1950). Plasma and red cell iron turnover in normal subjects and in patients having various hematopoietic disorders. Journal of Clinical Investigation 29, 1041.
    * Idzerda, R. L., Huebers, H., and al., e. (1986). Rat transferrin gene expression: tissue-specific regulation by iron deficiency. Proceedings of the National Academy of Sciences (USA) 83, 3723.
    * Kappas, A., Drummond, G. S., and Galbraith, R. A. (1993). Prolonged clinical use of a heme oxygenase inhibitor: hematological evidence for an inducible but reversible iron-deficiency state. Pediatrics 91, 537-539.
    * Klausner R.D., van Renswoude J., Ashwell G., Kempf, C, Schechter, AN, Dean, A, Bridges, KR. (1983) Receptor-mediated endocytosis of transferrin in K562 cells. J. Biol. Chem. 258: 4715 - 4724.
    * Lahey, M. E., Gubler, C. J., Chase, M. S., Cartwright, G. E., and Wintrobe, M. M. (1952). Studies on copper metabolism. II. Hematologic manifestations of copper deficiency in swine. Blood 7, 1075.
    * Levin, M. J., Tuil, D., and al., e. (1984). Expression of transferrin gene during development of non-hepatic tissues: High level of transferrin mRNA in fetal muscle and adult brain. Biochem. Biophys. Res. Commun. 122, 212.
    * McCance, R. A., and Widdowson, E. M. (1938). The absorption and excretion of iron following oral and intravenous administration. J. Phys. 94, 148.
    * Muir, A., and Hopfer, U. (1985). Regional specificity of iron uptake by smal intestinal brush-boarder membranes from normal and iron deficient mice. Gastrointestinal and Liver Pathology 11, 6376-6379.
    * Parmley, R. T., Barton, J. C., and Conrad, M. E. (1985). Ultrastructural localization of transferrin, transferrin receptor and iron-binding sites on human placental and duodenal microvilli. Br. J. Haematol. 60, 81.
    * Piomelli, S., Seaman, C., and Kapoor, S. (1987). Lead-induced abnormalities of porphyrin metabolism. The relationship with iron deficiency. Ann. NY Acad. Sci. 514, 278.
    * Raja, K. N., Pippard, M. J., Simpson, R. J., and Peters, T. J. (1986). Relationship between erythropoiesis and the enhanced intestinal uptake of ferric iron in hypoxia in the mouse. British Journal of Haematology 64, 587.
    * Schumann, K., Schafer, S. G., and Forth, W. (1986). Iron absorption and biliary excretion of transferrin in rats. Res. Exp. Med. 186, 215.
    * Simpson, R. J., Osterloh, K. R. S., Raja, K. B., Snape, S. D., and Peters, T. J. (1986). Studies on the role of transferrin and endocytosis on the uptake of Fe3+ from Fe-nitriloacetate by mouse duodenum. Biochim. Biophys. Acta 884, 166.
    * Stearman, R., Yuan, D. S., Yamaguchi-Iwai, Y., Klausner, R. D., and Dancis, A. (1996). A permease-oxidase complex involved in high-affinity iron uptake in yeast. Science 271, 1552-1557.
    * Weintraub, L. R., Conrad, M. E., and Crosby, W. H. (1965). Regulation of the intestinal absorption of iron by the rate of erythropoiesis. British Journal of Hematology 2, 432.
    * Yuan, D. S., Stearman, R., Dancis, A., Dunn, T., Beeler, T., and Klausner, R. D. (1995). The Menkes/Wilson disease gene homologue in yeast provides copper to a ceruloplasmin-like oxidase required for iron uptake. Proceedings of the National Academy of Sciences (USA) 92, 2632-2636.

 

Kiemelt ajánlatunk
2011 NetPharma Kft. Minden jog fenntartva!